aaaaaaaaaaaJOHN_DEERE1

Przełom w walce z chorobą szalonych krów? 

9 czerwca 2003

Tanie testy natychmiast wykrywające skażone mięso, a w przyszłości surowica z przeciwciał, która uleczy ludzi cierpiących na chorobę Creutzfeldta-Jakoba. Takie nadzieje daje praca na temat chorobotwórczych prionów opublikowana w najnowszym numerze "Nature Medicine"

Do połowy lat 80. choroby objawiające się gąbczastymi zmianami w mózgu interesowały garstkę neurobiologów. Na kameralnych konferencjach omawiali nieliczne przypadki scrapie wśród owiec czy choroby Creutzfeldta-Jakoba (CJD) trapiącej statystycznie jedną osobę na milion. Wszystko zmieniło się po 1987 r., kiedy w Wielkiej Brytanii opublikowano doniesienie o pierwszej krowie, która padła na podobną chorobę. W kolejnych latach choroba czyniła prawdziwe spustoszenie wśród brytyjskich stad bydła. Apogeum przypadło na rok 1993, kiedy rejestrowano po tysiąc chorych krów tygodniowo. 
 
Eksperci uspokajali, że zaraza nie jest groźna dla ludzi. Zalecali jedynie unikanie mięsa chorych zwierząt. Aż do roku 1994, gdy Victoria Rimmer, 16-latka z Nowej Walii, zapadła w śpiączkę, a biopsja mózgu wykazała objawy niemal identyczne z CJD. Specjaliści byli w szoku - dotąd średnia wieku umierających wskutek tej choroby wynosiła... 68 lat. Niestety, eksperymenty potwierdziły możliwość zarażenia się od zwierząt. Alarmowała także statystyka zachorowań. Do końca maja tego roku odnotowano 131 ofiar w Wielkiej Brytanii, sześć we Francji i po jednym przypadku w Irlandii, Kanadzie, USA, Włoszech i Hongkongu. Średnia wieku zmarłych to 28 lat.
 
 Dzikie białko... 

Walkę z chorobą szalonych krów utrudniało to, że nie do końca było wiadomo, co ją powoduje. W efekcie decydowano się nieraz na profilaktyczne wybijanie tysięcy sztuk bydła, co trudno nazwać metodą XXI wieku. Do początków lat 80. uważano, że choroby typu BSE lub CJD powodują niezwykle wolno namnażające się wirusy. Ta powolność miała tłumaczyć problemy z ich wykryciem i hodowlą w laboratorium. Znalazł się jednak uczony, którego nie zadowalało takie wyjaśnienie. Stanley Prusiner z Uniwersytetu Kalifornii ogłosił karkołomną, zdawało się, hipotezę, że priony to zakaźne cząsteczki białka pozbawione materiału genetycznego. Koncepcja "chorobotwórczej cząsteczki" przekazującej informację bez udziału np. DNA była ciosem w jeden z dogmatów biologii! 
 
Prusiner sugerował, że informacja zapisana jest w kształcie prionu, a jego rozmnażanie polega na "zmuszeniu" pewnej grupy białek w komórce do zmiany struktury przestrzennej na niewłaściwą, chorobotwórczą. W ten sposób stawały się one nowymi prionami zdolnymi do roznoszenia choroby. 
 
Do tej pory nikt nie wymyślił lepszej hipotezy, zaś sam Prusiner otrzymał za nią w 1997 r. Nagrodę Nobla. Teoria ta wyjaśnia po części, dlaczego organizm nie broni się przed prionami - to przecież jego własne białka. Jak z nimi walczyć, by nie uszkodzić ich "zdrowych", potrzebnych komórce sąsiadów? Sytuację pogarsza jeszcze budowa "złych" prionów - zbijają się w grupy, co sprawia, że układ odpornościowy nie może się do nich dobrać. Nie wytwarza więc odpowiednich przeciwciał - cząsteczek, które krążą po organizmie jak zwiadowcy, chwytając intruzów i alarmując inne białka i krwinki, które są zdolne zniszczyć zagrożenie.
 
 ...z piętą achillesową 
 
Po piętnastu latach badań prof. Cashmanowi z Uniwersytetu Toronto udało się w końcu znaleźć metodę na rozróżnianie obu form białka prionowego. Wymyślił, jak nauczyć nasze przeciwciała, by atakowały "złe" priony. Najpierw założył, że chorobotwórcze formy białka - w związku z ich nieco odmiennym kształtem i właściwościami fizycznymi (są np. słabo rozpuszczalne w wodzie) - mogą "pokazywać" blisko swej powierzchni inne fragmenty łańcucha aminokwasów. I okazało się, że miał rację - badania "złych" prionów w kwaśnych roztworach potwierdziły lepszą "widoczność" aminokwasu tyrozyny. 
 
Kanadyjscy naukowcy znaleźli trójkę aminokwasów (w układzie tyrozyna-tyrozyna-argninia), która w zmienionym chorobowo białku powinna być nieco lepiej widoczna niż w cząsteczce "zdrowej". Ponieważ jednak zakaźne priony dobrze się kryją przed przeciwciałami, badacze skonstruowali sztuczne białko z takim właśnie fragmentem aminokwasów, które wstrzyknięto królikowi. Organizm zwierzęcia zaczął wytwarzać przeciwciała, naukowcy wyizolowali je z jego krwi, po czym nastąpił najważniejszy fragment doświadczenia. Przeciwciała dodano do próbek pobranych ze zdrowych i wyniszczonych przez priony mózgów myszy. Efekt? Rewelacja! Przeciwciała z niezwykłą precyzją wychwytywały tylko źle pozwijane priony, "nie zwracając uwagi" na białka w prawidłowej formie. 
 
"Trochę baliśmy się fałszywych sygnałów - powiedział "Gazecie" prof. Cashman. - Fragment prionu, który był naszym celem, jest dość mały i zapewne często spotykany w różnych białkach. Najwyraźniej jednak zawsze jest schowany we wnętrzu cząsteczki białka, bo nasze przeciwciała nie wiązały się ze zdrowymi komórkami nerwowymi i białymi krwinkami, które to wytwarzają dziesiątki tysięcy różnych białek. Na szczęście łączyły się tylko ze "złymi" prionami" wyjaśnił prof. Cashman.
 
 Na żmije, tężec i... priony 
 
Czy jest się czym ekscytować? Oczywiście, że tak. Odpowiednio spreparowane przeciwciała są dziś powszechnie stosowane w diagnostyce - m.in. w tanich i szybkich testach ciążowych czy przy oznaczeniach ilości hormonów we krwi (kosztują ok. 30 zł). Równie łatwo i niedrogo można więc byłoby badać np. mięso, by wykluczyć jego skażenie prionami. W Polsce (jak też w Unii Europejskiej) robi się to obecnie w dwuetapowej procedurze trwającej do sześciu godzin (jedno badanie kosztuje ok. 100 zł). Co ważne - analizy przeprowadza się dopiero po uboju lub śmierci zwierzęcia, pobierając próbkę z pnia mózgu. Podobnie ostateczne potwierdzenie, że człowiek cierpi na vCJD, na razie może odbyć się dopiero... po jego śmierci. Rozstrzygającą kwestią jest bowiem analiza mózgu denata. 
 
Nawet gdy chorobę podejrzewa się jeszcze za życia, to lekarze i tak nie potrafią zapobiec jej rozwojowi. Tymczasem najnowsze odkrycie po raz pierwszy w historii badań chorób prionowych daje nadzieję na opracowanie skutecznego leku. 
 
Surowice podawane w razie ukąszenia żmii lub przy ryzyku zakażenia tężcem to nic innego jak po prostu roztwory odpowiednich przeciwciał, których zadaniem jest wychwycenie toksyny, która dostała się do organizmu. Tak też mogłyby działać przeciwciała opracowane przez zespół prof. Cashmana. Po wykryciu choroby prionowej pacjent dostawałby zastrzyki z antyprionową surowicą, a zawarte w niej przeciwciała miałyby taką misję jak ochroniarze w dyskotece - unieruchomić napastnika i wezwać specjalistów (z układu odpornościowego), by ostatecznie rozprawili się z intruzem.
 
Rezultaty osiągnięte przez kanadyjskich uczonych są bardzo obiecujące, choć wymagają jeszcze potwierdzenia w innych laboratoriach. Jednak wynikami zainteresował się już teraz przemysł, wietrząc spore zyski. Powstało nawet konsorcjum trzech firm medyczno-biotechnologicznych, które ma czuwać nad przebiegiem dalszych badań i ewentualnie doprowadzić do ich komercjalizacji. 
 


 


POWIĄZANE

Dobrze utrzymana, produktywna krowa powinna cielić się co roku. Oznacza to, że z...

- Zrównoważona produkcja, m.in. mleka i wołowiny, do której dąży Europa, musi uw...

W Ministerstwie Rolnictwa i Rozwoju Wsi opracowany został projekt rozporządzenia...


Komentarze

Bądź na bieżąco

Zapisz się do newslettera

Każdego dnia najnowsze artykuły, ostatnie ogłoszenia, najświeższe komentarze, ostatnie posty z forum

Najpopularniejsze tematy

gospodarkapracaprzetargi
Nowy PPR (stopka)
Jestesmy w spolecznosciach:
Zgłoś uwagę